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血红蛋白

概述

血红蛋白是血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质,是脊椎动物血液的有色成分。其主要功能是运输氧,也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。铁有6个配位键,其中4个与血红素的环状结构相连,并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连,还有1个则连接氧。珠蛋白含有4个亚基(α2β2),每个亚基连接1个血红素辅基。人和许多动物血红蛋白α链(含141个氨基酸残基)和β链(含146个氨基酸残基)的氨基酸序列已确定,也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构(见蛋白质)。血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。已发现数百种异常血红蛋白,其中只有一小部分引起疾病发生,最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。

血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织,又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关,在缺氧的地方(如静脉血中)亚基处于钳制状态,使氧不能与血红素结合,所以在需氧组织里可以快速地脱下氧;在含氧丰富的肺里,亚基结构呈松弛状态,使氧极易与血红素结合,从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。

血红蛋白与一氧化碳的亲和力是与氧的亲和力的200倍,破坏血红蛋白的运氧功能是煤气中毒的原因。

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